南湖新闻网讯（通讯员 万里豪）近日，我校生命科学技术学院徐曙彤教授团队在Nature Plants在线发表题为“Disulfide-bond-driven neck-ring-like conformation mediates SCREW recognition in plant immunity”的研究论文。该研究解析了拟南芥NUT-SCREW1-BAK1复合物的晶体结构，揭示了SCREW小肽通过单一二硫键稳定的“颈环”构象，促进受体与共受体组装并激活植物免疫信号的分子机制。
植物通过细胞膜表面的受体感知胞外信号，协调生长发育和环境应答。富含半胱氨酸肽是其中一类重要的信号分子，其半胱氨酸残基之间形成的二硫键能够稳定小肽构象。SCREW（又名CTNIP）是一类仅含一对保守半胱氨酸的小肽，在生物或非生物胁迫下被诱导表达。已有研究表明，SCREW由受体NUT（又名HSL3）感知，并促进其招募共受体BAK1，进而调控免疫应答和气孔重开放。然而，仅含一对半胱氨酸的SCREW如何促使受体复合物组装并激活信号，其结构基础尚不清楚。
研究团队结合AlphaFold3结构预测与同类受体已知结构的比对，设计了有助于结晶且保留功能的NUT受体突变体，解析了分辨率为3.4埃的NUT-SCREW1-BAK1三元复合物晶体结构。结构分析发现，SCREW1中的一对半胱氨酸通过单一二硫键相连，与关键脯氨酸共同稳定了类似“颈环”的局部构象，揭示了单二硫键小肽参与受体复合物组装的结构特征。
生化与功能实验进一步表明，破坏SCREW1的二硫键或突变关键脯氨酸后，小肽与NUT的结合能力仅略有下降，却无法有效促进NUT与BAK1形成复合物，也不能激活下游MAPK信号。这说明，“颈环”构象的关键作用在于促进受体与共受体组装，将小肽识别转化为胞内信号响应。
图1. SCREW的“颈环”构象对NUT-SCREW-BAK1复合物组装至关重要
研究团队还结合同源序列比对、生化分析和植物免疫实验，发现油菜中的NUT与BAK1也能够共同感知SCREW肽并激活免疫响应。结构预测提示，这一识别机制在茄科、豆科和十字花科等双子叶植物中可能具有保守性，在水稻、玉米和小麦等单子叶植物中则可能发生分化，为进一步研究该信号通路的功能演化提供了线索。
该研究从结构层面阐明了单一二硫键稳定的小肽构象如何促进免疫受体复合物组装，深化了对植物胞外信号感知及免疫调控机制的认识，也为进一步研究植物环境适应性提供了结构依据。
图2. SCREW激活NUT-BAK1受体复合物的工作模型
我校生命科学技术学院徐曙彤教授为论文通讯作者，生命科学技术学院已毕业博士研究生王志云、博士后万里豪和植物科学技术学院博士研究生唐思琦为共同第一作者。植物科学技术学院于晓老师、农业微生物资源发掘与利用全国重点实验室张少然老师分别为植物免疫响应实验和蛋白质互作定量分析提供指导。生命科学技术学院博士研究生王晓晨、杨悦及已毕业的吴慧敏博士为共同作者。该研究得到国家重点研发计划、农业微生物学国家重点实验室经费、中央高校基本科研业务费专项资金等资助。
【英文摘要】
Secreted cysteine-rich peptides (CRPs) are vital plant signalling molecules, yet how their essential intramolecular disulfide bonds structurally mediate receptor complex activation is poorly understood. Here we present the crystal structure of an Arabidopsis immune complex comprising the CRP SMALL PHYTOCYTOKINES REGULATING DEFENSE AND WATER LOSS (SCREW), the receptor PLANT SCREW UNRESPONSIVE RECEPTOR (NUT) and the coreceptor BRASSINOSTEROID INSENSITIVE 1-ASSOCIATED RECEPTOR KINASE 1 (BAK1). Unlike typical multi-disulfide CRPs with compact folds, SCREW maintains a flexible loop constrained into a neck-ring-like conformation through stabilization by a single disulfide bond and a critical proline residue. In the complex, SCREW’s carboxy-terminal cyclic region inserts between NUT and BAK1, burying a large surface area on BAK1. Disrupting this neck-ring-like conformation or its key interfaces abolishes complex assembly and downstream signalling. This assembly mechanism is conserved in rapeseed and probably among other dicots. Our work reveals a distinct disulfide-dependent conformation, critical for receptor activation and potentially common among two-cysteine CRPs.
论文链接：https://www.nature.com/articles/s41477-026-02377-7
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